Chemienobelpreis 1946: James Batcheller Sumner — John Howard Northrop — Wendell Meredith Stanley


Chemienobelpreis 1946: James Batcheller Sumner — John Howard Northrop — Wendell Meredith Stanley
Chemienobelpreis 1946: James Batcheller Sumner — John Howard Northrop — Wendell Meredith Stanley
 
Der Nobelpreis für Chemie 1946 ging an drei Amerikaner; Sumner erhielt ihn für die Entdeckung der Kristallisierbarkeit von Enzymen, Northrop und Stanley für ihre Darstellung von Enzymen und Virusproteinen in reiner Form.
 
 Biografien
 
James Batcheller Sumner, * Canton (Massachusetts) 19. 11. 1897, ✝ Buffalo (New York) 12. 8. 1955; 1915-29 Assistant Professor für Biochemie am Cornell Medical College in Ithaca, New York, 1929-47 Professor für Biochemie ebenda, 1947-55 Direktor des Laboratoriums für Enzymforschung ebenda.
 
John Howard Northrop, * Yonkers (New York) 5. 7. 1891, ✝ Wickenburg (Arizona) 27. 5. 1987; 1916-61 Forschungstätigkeit am Rockefeller Institute for Medical Research, New York City und Princeton, 1949 Professor für Bakteriologie und später für Biophysik an der University of California in Berkeley.
 
Wendell Meredith Stanley, *Ridgeville (Indiana) 16. 8. 1904, ✝ Salamanca (Spanien) 15. 6. 1971; 1931-48 Forschungen am Rockefeller Institute for Medical Research, New York City und Princeton, 1948-69 Professor für Biochemie an der University of California in Berkeley.
 
 Würdigung der preisgekrönten Leistung
 
Enzyme sind Biokatalysatoren, die für einen schnellen Ablauf von chemischen Reaktionen in Organismen verantwortlich sind. Bis vor kurzem galt der Satz: Alle Enzyme sind Proteine, aber nicht alle Proteine sind Enzyme. In neuester Zeit hat die stoffliche Definition der Enzyme eine Erweiterung erfahren, da auch bestimmte Ribonucleinsäuren enzymatische Wirkungen haben.
 
 »Ich habe das erste Enzym kristallisiert!«
 
Als sich James Sumner 1917 das Ziel setzte, ein Enzym in reiner Form zu isolieren, hielten viele Kollegen diesen Vorsatz für völlig unrealistisch. Denn man kannte zwar die Wirkungen einer Reihe von Enzymen, aber man wusste auch, dass Enzyme nur in sehr geringen Mengen in den biologischen Ausgangsmaterialien vorkommen und dass sie oft sehr instabil sind. Beide Probleme minderten die Erfolgsaussichten für ihre Isolierung in reiner Form. Dazu kamen unterschiedliche Auffassungen über die chemische Natur der Enzyme. Einerseits glaubten viele Wissenschaftler, dass es sich bei den Enzymen um Proteine handeln müsste. Dieser Meinung stand jedoch die Auffassung des einflussreichen deutschen Biochemikers Richard Willstätter entgegen, der die Enzyme weder für Proteine, Carbohydrate noch Lipide hielt.
 
Sumner wählte das in Sojabohnen vorkommende Enzym Urease als Versuchsobjekt und ging von der Annahme aus, dass es sich bei Urease stofflich um ein Protein handeln müsse. Urease stellt ein Enzym dar, das die Zersetzung von Harnstoff in Kohlendioxid und Ammoniak katalysiert. Nach vielen Versuchen gelang es ihm, aus Sojabohnenmehl mit einer wässrigen Acetonlösung die Urease zu extrahieren und durch starkes Abkühlen das Auskristallisieren zu erreichen. Er konnte nachweisen, dass die Kristalle eine sehr hohe Ureaseaktivität aufwiesen, die sich durch weitere Reinigungsoperationen nicht steigern ließ. Nachdem er auch noch die Proteinnatur der Kristalle nachgewiesen hatte, telefonierte er vom Labor aus mit seiner Frau und teilte ihr stolz mit: »Ich habe das erste Enzym kristallisiert!« Inzwischen schrieb man das Jahr 1926.
 
 Sind die kristallisierten Proteine wirklich Enzyme?
 
Sumners Erfolg ermutigte John Northrop, seine 1920 begonnenen Versuche zur Kristallisation des Pepsins, eines Verdauungsenzyms, wieder aufzunehmen. 1930 gelang es ihm, aus einem kommerziellen Pepsinpräparat das Pepsin in kristalliner Form zu gewinnen. Enzyme wie Pepsin oder die Chymotrypsine werden aus inaktiven Vorstufen gebildet, die im Fall des Pepsins als Pepsinogen, im Fall der Chymotrypsine als Chymotrypsinogene (Bildung und Speicherung in der Bauchspeicheldrüse) bezeichnet werden. Northrop konnte anlässlich der Verleihung des Nobelpreises darauf verweisen, dass seine Forschungsgruppe folgende Enzyme und Vorstufen kristallisiert und als Proteine identifiziert hatte: Pepsinogen und Pepsin, Trypsinogen und Trypsin, ein Chymotrypsinogen und drei Chymotrypsine, Ribonuclease, Hexokinase und Carboxypeptidase. Ein besonderes Verdienst von Northrop besteht darin, eine Reihe von Grundsätzen entwickelt zu haben, die generell bei der Isolierung und Reindarstellung von Enzymen zu beachten sind. Weiterhin legte er viel Wert auf den Einsatz und die Entwicklung von experimentellen Methoden, mit denen man beweisen konnte, dass es sich bei den kristallisierten Proteinen um reine Verbindungen handelte, die zu 100 Prozent Enzymaktivität besaßen. Dieser Aufwand war besonders deswegen notwendig, um Auffassungen zu widerlegen, nach denen es sich bei den Enzymen nicht um Proteine, sondern um Verunreinigungen der Proteine mit chemisch noch nicht aufgeklärten Stoffen handeln würde.
 
 Was sind eigentlich Viren?
 
Im Rahmen seiner Tätigkeit am Rockefeller Institute for Medical Research in New York und Princeton sollte sich Wendell Stanley 1932 um die Isolierung des mikroskopisch unsichtbaren Erregers der Tabakmosaikkrankheit, des Tabakmosaikvirus (TMV), kümmern. Dieser Virus verursacht bei Tabakpflanzen die so genannte Blattfleckenkrankheit, die auf den Blättern der Pflanze mosaikartige Muster hervorruft. Um diese Zeit verstand man unter einem Virus einen Krankheitserreger, der sich nur mit Hilfe lebender Zellen vermehren kann. Die Spekulationen über die materielle Natur eines Virus reichten von der Annahme eines »Mikroorganismus« über eine »lebende Flüssigkeit« bis zum »großen Molekül«. Es gab Hinweise, dass es sich bei Viren ähnlich wie bei Enzymen um Proteine handeln könnte. Stanley ging von dieser Hypothese aus und setzte bei der Aufarbeitung des aus erkrankten Pflanzen gewonnenen Safts die von Sumner und Northrop für die Reindarstellung von Enzymen entwickelten Methoden ein, um den Virus zu isolieren. Schon 1935 konnte Stanley über seine erfolgreichen Forschungen berichten. Aus einer Tonne infizierter Tabakblätter hatte er einen Teelöffel voll Tabakmosaikvirus-Kristalle isoliert, die er als ein Protein charakterisierte. Der TMV ist demnach kein Mikroorganismus, sondern ein riesiges chemisches Molekül.
 
Die kritische Auseinandersetzung mit den Forschungsergebnissen Stanleys durch die britischen Forscher Frederick Bawden und Norman Pirie führte allerdings 1937 zu der Erkenntnis, dass TMV nicht zu 100, sondern nur zu 94-95 Prozent aus Protein besteht und es sich bei dem restlichen Anteil um Ribonucleinsäure (RNS) handelt. Stanley schrieb die virale Aktivität ausschließlich dem Proteinanteil zu. Weitere Forschungen zeigten jedoch, dass gerade die RNS der Bestandteil des TMV ist, der für die Infektion durch den Virus verantwortlich ist. Die endgültige Strukturaufklärung des TMV führte zu der Erkenntnis, dass dieser Virus ein chemisches röhrenförmig gebautes Molekül mit einem Molekülgewicht von 39 400 000 darstellt. Der RNS-Bestandteil baut sich aus etwa 6300 Nucleotiden (Grundbausteine von Nucleinsäuren) auf. An diese RNS sind etwa 2100 identische Proteineinheiten gebunden. Die RNS ermöglicht als Informationsträger dem Virus, sich selbst auf Kosten lebender Zellen zu vermehren.
 
Wendell Stanleys Durchbruchsleistung und die danach einsetzende intensive Bearbeitung des Forschungsgebiets »Viren« durch viele Forscher haben wesentlich dazu beigetragen, dass die chemischen Grundlagen von Lebensvorgängen heute besser verstanden werden.
 
A. Neubauer

Universal-Lexikon. 2012.

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